亀田 倫史のホームページ(暫定版:随時更新中)

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主に、分子動力学(MD)シミュレーションを用いて、蛋白質・核酸・薬物(化合物)を研究しています。

人工知能やバイオインフォマティクスを利用して遺伝子配列を再設計する研究も行っています。

 

 

研究


もともと私は、蛋白質が変性した構造がどのように天然構造に巻き戻るか、研究を行ってきました。(蛋白質巻き戻り過程、protein folding prathway)

手法としては、1アミノ酸を少数の球で表現した粗視化モデルや(Proteins 53 616-28 (2003))、

AMBERCHARMMなどの全原子モデルを用いたシミュレーションを用いてきました。(Proc. Natl. Acad. Sci. 103 (47) 17765-17770 (2006))

 

そのころに培った技術をもとに、現在では多数のテーマについて研究を行っており、多くは実験家と共同で研究を行っています。

 


1)非天然アミノ酸・塩基を用いた、薬物候補分子の安定化

 

天然のアミノ酸・塩基では見られない化学構造をペプチド・核酸に導入し、立体構造の固定化、安定化を目指しています。有機化学を専門とする、北海道大・周東教授(薬学部)や名古屋大・阿部教授(理学部)との共同研究を行っています。

(例:シクロプロパンをペプチドに導入。その立体構造は天然ペプチドと似た構造を持つことを示す

 


Akira Mizuno, Tomoshi Kameda, Tomoki Kuwahara, Hideyuki, Endoh, Yoshihiko Ito, Shizuo Yamada, Kimiko Hasegawa, Akihito Yamano, Mizuki Watanabe, Mitsuhiro Arisawa, and Satoshi Shuto

Cyclopropane-Based Peptidomimetics Mimicking Wide-Ranging Secondary Structures of Peptides: Conformational Analysis and Their Use in Rational Ligand Optimization

         Chemistry a Europian Journal (2017) (23) 13, 31593168

 



2)アルギニンを用いた、難溶性物質の可溶化

難溶性のために効果を発揮できない薬物分子は多数存在します。

我々はアミノ酸の一種であるアルギニンが、ポリフェノールなど芳香環を持つ難溶性物質を可溶化することを、実験・MDシミュレーション(自由エネルギー計算)で示してきました。

また、その効果は、芳香環に対して、アルギニンの側鎖、グアニジウム基が強く結合することから得られることをMD計算とPCA(主成分分析)によって示してきました。

この研究は、白木賢太郎 教授(筑波大・数理物理系)、平野篤 主任研究員(産総研・ナノマテリアル研究部門)、荒川力 社長(Alliance Protein Laboratories社)らと、共同で研究しています。

(例:アルギニンが、不溶化したコーヒーポリフェノール(カフェ酸)を可溶化する)


 

 Hirano, Atsushi#; Kameda, Tomoshi#; Shinozaki, Daisuke; Arakawa, Tsutomu; Shiraki, Kentaro,

"Molecular Dynamics Simulation of the Arginine-Assisted Solubilization of Caffeic Acid: Intervention in the Interaction"

  J Phys Chem. b 117 (25), 75187527 (2013) #: equally contributed




)アルギニンを用いたカラム溶出

抗体医薬は非常に効果が高い薬物の一つで、その市場規模は10兆円を超えようとしています。一方で、価格が非常に高額であることが問題となっています。その原因の一つは抗体をカラム精製する際に、酸性溶液を用いるため抗体が失活し、収率が下がることです。

 

アルギニンはカラム溶出にも効果を発揮します。

電荷が正、負、電荷なしのカラム担体を用いて、溶出の実験を行ったところ、3つとも効果を持ち、その効果は担体の電荷に依らないことを示しました。特に、電荷が正、負の場合については、pH7下での抗体溶出の実験を行い、実際に効果があることを確認しています。また、理論計算により、アルギニンは、様々な相互作用によって担体と結合することから、その効果を発揮することを示しました。

(例:CaptoMMCを担体とするカラムと様々な溶液を用いて抗体を溶出し、Native PAGEしたもの。食塩、エチレングリコールと比較し、アルギニン水溶液を用いると溶出できることがわかる。)

 

Atsushi Hirano; Tsutomu Arakawa; TOMOSHI Kameda*

"Interaction of Arginine with Capto MMC in Multimodal Chromatography"

   Journal of Chromatography A, 1338:58-66 (2014)

 



)蛋白質・ペプチドを用いたカーボンナノチューブの分散

カーボンナノチューブ(CNT)は、強度が高い、熱・電気伝導率が高いなどの特異な性質を持ち、様々な分野で用いられています。薬学ではDDS(ドラッグデリバリー)に用いるなどの応用研究がされています。

しかし、CNTはベンゼン環のお化けのような形をしており、水溶性が非常に悪く、その応用を困難なものとしています。

ポリフェノール類と同様、アルギニンでの分散を試みたところ、難溶性が高いためか、効果はありませんでした。そこで、ポリアルギニン、ポリリジンを試したところ、分散させることに成功し、ポリアルギニンのほうが効果が高く、また長いほうがより効果があることがわかりました。

CNTとペプチドを混ぜたMD計算を行うと、アルギニンは側鎖のグアニジウム基がCNTに強く張り付くことで効果を発揮することがわかりました。

他にも、蛋白質とCNTの相互作用、CNTによるペプチド・アミノ酸の酸化還元制御(システインやグルタチオン)などの研究を行っています。

 

例:ポリアルギニン、ポリリジンによるCNTの分散

 

 

Atsushi Hirano, Takeshi Tanaka, Hiromichi Kataura, and Tomoshi Kameda*

Arginine Side Chains as a Dispersant for Individual Single-Wall Carbon Nanotubes

   Chemistry a Europian Journal, 20(17):4922-30 (2014)



5)MD計算に基づく、RNA熱安定性の推定

 

MDシミュレーションの結果は正確なのか、その確からしさについて長い間議論が行われてきました。

2010年代に入り、DavidShawらが、MD計算しかできけれども、その計算速度は世界一というAntonという計算機を開発しました。これを用いて、変性構造から「かなり」長時間MD計算をすると、12蛋白質のうち、10蛋白質が正しい立体構造に巻き戻ること(Science 2011)、蛋白質・薬物複合体から薬物をはがして離れた位置に置き、こちらも「かなり」長時間MD計算をすると、正しい位置に巻き戻る(JACS 2012)ことを示しました。

つまり、MDシミュレーションは、多くの場合において「かなり」長時間計算を行えば、正しい結果を再現することを証明しました。(彼らはAntonを用いて1msのMD計算を行いましたが、これは2017現在世界記録です(Nature, 2010))

 

我々は、核酸、特にRNAでもMD計算は正しいのか調べようと思いました。しかし、Antonは非常に高価なマシンで、手に入れることは難しく(〇億円らしい)、彼らのように長時間計算することはできません。

そこで、自由エネルギー摂動法(FEP)とレプリカ交換MD法を組み合わせた手法を用いて、「短くはないけれど、そんなに長くない」計算時間で、9つのRNA二重らせんの熱安定性(ΔG)を計算したところ、実験結果との相関係数がR2=0.97、実験値との誤差が~0.55kcal/molと、非常に良い結果を示しました。これは、MDシミュレーション用いれば、実験とほぼ同等の結果を得ることができることを意味します。

 

これは、東京大・桜庭俊さんとの共同研究です。

 

 

Sakuraba, Shun; Asai, Kiyoshi; Kameda, Tomoshi*

Predicting RNA Duplex Dimerization Free-energy Changes Upon Mutations Using Molecular Dynamics Simulations

 J Phys Chem Lett (2015) Nov 5;6(21):4348-51

 



6)dockingによる、蛋白質・RNA複合体立体構造の予測

 

蛋白質と薬物候補分子とのdocking計算(複合体立体構造予測)は、様々なソフトウェアがあり、広く用いられてきましたが、核酸を扱うことができるソフトは、ほとんどない状況が続いてきました。

先ほど述べたように、MDシミュレーションの精度は、RNAについても正確であることがわかりました。そこで、このMDで用いられている分子に関する情報(電荷・vdW力の強度など。力場(force field)という)を、dockingシミュレーション用ソフトzdockに移植し、蛋白質・RNA複合体予測を行ったところ、世界最高水準の精度で予測することに成功しました。

 

これは東京大・岩切さんとの共同研究です。


Junichi Iwakiri, Michiaki Hamada, Kiyoshi Asai, and Tomoshi Kameda*

Improved accuracy in RNA-protein rigid body docking by incorporating force field for molecular dynamics simulation into the scoring function

J. Chem. Theory Comput., (2016) 12(9):4688-97



)NMRとMD計算を組み合わせた立体構造研究

 

 NMRとMDシミュレーションの相性はよいのか、多数のNMR研究者と共同研究を行っています。

高圧力下での蛋白質、蛋白質内への酸素ガス吸着(立命館大・北原教授)、固体NMRでの蛋白質立体構造決定(阪大蛋白研・藤原教授)、cADPRアナログの立体構造決定(北海道大・周東教授らのグループ)などです(詳細は執筆中)

 


他、アミロイドに関する研究などなど(執筆中)




亀田倫史の履歴

<学歴>

1987(昭和62)年3月 青森市立浦町小学校卒業
1990(平成2)年3月 青森市立浦町中学校卒業

1990(平成2)年4月 青森県立青森高等学校入学
1993(平成5)年3月 青森県立青森高等学校卒業

1994(平成6)年4月 京都大学理学部理学科入学
1998(平成10)年3月 京都大学理学部理学科卒業(主に物理を修める)

1998(平成10)年4月京都大学大学院理学研究科化学専攻修士課程入学(郷信宏研究室)
2000(平成12)年3月京都大学大学院理学研究科化学専攻修士課程修了

2000(平成12)年4月 神戸大学大学院自然科学研究科分子集合科学専攻博士課程入学(高田彰ニ研究室)
2004(平成16)年3月 神戸大学大学院自然科学研究科分子集合科学専攻博士課程修了
2004(平成16)年3月博士号(理学)取得(神戸大学)


<職歴>

2004(平成16)年4月 - 2007年9月 ()産業技術総合研究所生命情報工学研究センター(旧:生命情報科学研究センター)産総研特別研究員
2007(平成19)年10月-2013年2月 ()産業技術総合研究所生命情報工学研究センター 研究員
2013(平成25)年3月から           ()産業技術総合研究所生命情報工学研究センター  主任研究員

2011(平成22)年5月から        北海道大学大学院 生命科学院 客員准教授

email:
kameda-tomoshiATMARKaist.go.jp
(ATMARK
@に直してください)

 

業績

<論文(国際誌)> 

 

1.      Yutaka Saito, Misaki Oikawa, Hikaru Nakazawa, Teppei Niide, Tomoshi Kameda, Koji Tsuda*, and Mitsuo Umetsu*. Machine-Learning-Guided Mutagenesis for Directed Evolution of Fluorescent Proteins. ACS Synthetic Bio. (in press) IF=5.3

 

2.      Ryo Kitahara*, Shun Sakuraba, Tomoshi Kameda, Sanshiro Okuda, Mengjun Xue and Frans A.A. Mulder. Nuclear magnetic resonance-based determination of dioxygen binding sites in protein cavities. Protein Science 27, 769-779 (2018) IF=2.5

 

3.      Atsushi Hirano, Tomoshi Kameda, Momoyo Wada, Takeshi Tanaka, Hiromichi Kataura. Carbon Nanotubes Facilitate Oxidation of Cysteine Residues of Proteins. J. Phys. Chem. Lett. 8, 5216-5221 (2017). IF=9.3

 

4.      Kobayashi Y1, Kameda T, Hoshino M, Fujii N, Ohno H, Oishi S., “Fe(II)-Complexation of tripodal hexapeptide ligands with three bidentate triazolylpyridines: induction of metal-centred chirality by peptide macrocyclization.” Dalton Trans. 2017 Oct 17;46(40):13673-13676. IF=4.0

 

5.      Yuko Shishido, Fumiaki Tomoike, Yasuaki Kimura, Keiko Kuwata, Takato Yano, Kenji Fukui, Haruka Fujikawa, Yoshitaka Sekido, Yuko Murakami-Tonami, Tomoshi Kameda, Satoshi Shuto, Hiroshi Abe “A covalent G-site inhibitor for glutathione S-transferase Pi (GSTP1-1)” Chem. Commun., 2017, Advance Article IF=6.3(from 2015)

 

6.      Takaaki Kurinomaru, Kengo Kuwada, Shunsuke Tomita, Tomoshi Kameda, Kentaro Shiraki “Noncovalent PEGylation through Protein–Polyelectrolyte Interaction: Kinetic Experiment and Molecular Dynamics Simulation” J. Phys. Chem. B, 2017, 121 (28), pp 6785–6791IF=3.2(from 2015)

 

7.      Satoshi Takano, Takayoshi Tsuzuki, Takashi Murayama, Tomoshi Kameda, Yasuhiro Kumaki, Takashi Sakurai, Hayato Fukuda, Mizuki Watanabe, Mitsuhiro Arisawa, Satoshi Shuto “Synthesis of 8-Substituted Analogues of Cyclic ADP-4-Thioribose and Their Unexpected Identification as Ca2+-Mobilizing Full Agonists”J. Med. Chem., 2017, 60 (13), pp 5868–5875

 

8.      Atsushi Hirano, Tomoshi Kameda, Shun Sakuraba, Momoyo Wada, Takeshi Tanaka, Hiromichi Kataura “Disulfide Bond Formation of Thiols by Carbon Nanotubes” Nanoscale, 2017,  9 (17), 5389-5393, IF=7.4 (from 2014)

 

9.      Takahiro Kawamura, Takuro Wakamoto, Soichiro Kitazawa, Shun Sakuraba, Tomoshi Kameda, and Ryo Kitahara “Analysis of O2-binding sites in proteins using gas-pressure NMR spectroscopy: outer surface protein A” Biophys J , 2017, 112,  9, 1820-1828 IF=4.0 (from 2014)

 

10.    Yoshiaki Yasutake, Tomoshi Kameda and Tomohiro Tamura “Structural insights into the mechanism of the drastic changes in the enzymatic activity of cytochrome P450 vitamin D3 hydroxylase (CYP107BR1) caused by a mutation distant from the active site” Acta Cryst. (2017). F73, 266-275 IF=0.65(from 2014)

 

11.    Akira Mizuno, Tomoshi Kameda, Tomoki Kuwahara, Hideyuki, Endoh, Yoshihiko Ito, Shizuo Yamada, Kimiko Hasegawa, Akihito Yamano, Mizuki Watanabe, Mitsuhiro Arisawa, and Satoshi Shuto “Cyclopropane-Based Peptidomimetics Mimicking Wide-Ranging Secondary Structures of Peptides: Conformational Analysis and Their Use in Rational Ligand Optimization”Chemistry a Europian Journal (2017) (23) 13, 3159–3168 IF=5.7 (from 2014)

 

12.    Atsushi Hirano, Takuya Maruyama, Kentaro Shiraki, Tsutomu Arakawa, Tomoshi Kameda* “A study of the small-molecule system used to investigate the effect of arginine on antibody elution in hydrophobic charge-induction chromatography”Protein Expression and Purification, (2016) (16) 30215-7 IF=1.7(from 2014)

 

13.    Junichi Iwakiri, Michiaki Hamada, Kiyoshi Asai, and Tomoshi Kameda* “Improved accuracy in RNA-protein rigid body docking by incorporating force field for molecular dynamics simulation into the scoring function” J. Chem. Theory Comput., (2016) 12(9):4688-97 IF=5.5(from2014)

 

14.    Atsushi Hirano, Tomoshi Kameda, Yohei Yomogida, Momoyo Wada, Takeshi Tanaka, Hiromichi Kataura “Origin of the Surfactant-Dependent Redox Chemistry of Single-Wall Carbon Nanotubes” Chem Nano Mat (2016) 2; 9, 911-920

 

15.    Takatoshi Sato, Mizuki Watanabe, Takayoshi Tsuzuki, Satoshi Takano, Takashi Murayama, Takashi Sakurai, Tomoshi Kameda, Hayato Fukuda, Mitsuhiro Arisawa, and Satoshi Shuto  “Design, Synthesis, and Identification of 4″α-Azidoethyl-cyclic ADP-Carbocyclic-ribose as a Highly Potent Analogue of Cyclic ADP-Ribose, a Ca2+-Mobilizing Second Messenger” J. Med. Chem., 2016 59 (15), pp 7282–7286; IF=5.4(from 2014)

 

16.    Kitahara R, Yoshimura Y, Xue M, Kameda T, Mulder FA. “Detecting O2 binding sites in protein cavities.” Sci Rep. (2016) Feb 2; 6: 20534. IF=5.6(from 2014)

 

17.    Tamaki H, Egawa A, Kido K, Kameda T, Kamiya M, Kikukawa T, Aizawa T, Fujiwara T, Demura M. “Structure determination of uniformly (13)C, (15)N labeled protein using qualitative distance restraints from MAS solid-state (13)C-NMR observed paramagnetic relaxation enhancement.” J Biomol NMR. (2016) Jan;64(1):87-101. IF=3.1(from 2014)

 

18.    Sakuraba, Shun; Asai, Kiyoshi; Kameda, Tomoshi* “Predicting RNA Duplex Dimerization Free-energy Changes Upon Mutations Using Molecular Dynamics Simulations” J Phys Chem Lett (2015) Nov 5;6(21):4348-51. IF=7.5(from 2014)

 

19.    Goro Terai, Junichi Iwakiri, Tomoshi Kameda, Michiaki Hamada and Kiyoshi Asai “Comprehensive prediction of lncRNA–RNA interactions in human Transcriptome” BMC Genomics (2016) Jan 11;17 Suppl 1:12. IF=4.0(from 2014)

 

20.    Hirano A, Arakawa T, Kameda T*. “Effects of arginine on multimodal anion exchange chromatographyProtein Expression and Purification, (2015) Dec;116:105-12. IF=1.7(from 2014)

 

21.    Zha Li, Tomoshi Kameda, Takashi Isoshima, Eiry Kobatake, Takeshi Tanaka, Yoshihiro Ito, and Masuki Kawamoto “Solubilization of Single-Walled Carbon Nanotubes using a Peptide Aptamer in Water below Critical Micelle Concentration” Langmuir, 31 (11), pp 3482–3488(2015) IF=4.5(from 2014)

 

22.    Takaaki Kurinomaru, Tomoshi Kameda, and Kentaro Shiraki “Effects of Multivalency and Hydrophobicity of Polyamines on Enzyme Hyperactivation of a-Chymotrypsin” Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 115:135-139 (2015) IF=2.1(from 2014)

 

23.    Takayoshi Tsuzuki, Satoshi Takano, Natsumi Sakaguchi, Takashi Kudoh, Takashi Murayama,Takashi Sakurai, Minako Hashii, Haruhiro Higashida, KarinWeber, Andreas H. Guse, Tomoshi Kameda, Takatsugu Hirokawa, Yasuhiro Kumaki, Mitsuhiro Arisawa, Barry V. L. Potter, and Satoshi Shuto “Design, Synthesis, and Chemical and Biological Properties of Cyclic ADP-4-Thioribose as a Stable Equivalent of Cyclic ADP-Ribose” MESSENGER Vol. 3, 35–51, (2014)

 

24.    Hirano A, Maruyama T, Shiraki K, Arakawa T, Kameda T*. “Mechanism of protein desorption from 4-mercaptoethylpyridine resins by arginine solutions” Journal of Chromatography A, 1373:141-8. (2014). IF=4.2

 

25.    Atsushi Hirano; Tsutomu Arakawa; TOMOSHI Kameda* “Interaction of Arginine with Capto MMC in Multimodal Chromatography”Journal of Chromatography A, 1338:58-66 (2014) IF=4.2

 

26.    Atsushi Hirano, Takeshi Tanaka, Hiromichi Kataura, and Tomoshi Kameda*“Arginine Side Chains as a Dispersant for Individual Single-Wall Carbon Nanotubes” Chemistry a Europian Journal, 20(17):4922-30 (2014) IF=5.7

 

27.    Soichiro Kitazawa, Tomoshi Kameda, Ayumi Kumo, Maho Yagi-Utsumi, Nicola J. Baxter, Koichi Kato, Mike P. Williamson, and Ryo Kitahara, “Close Identity between Alternatively Folded State N2 of Ubiquitin and the Conformation of the Protein Bound to the Ubiquitin-Activating Enzyme” Biochemistry, 53 (3), pp 447–449 (2014) IF=3.0

 

28.    Junichi Iwakiri, Tomoshi Kameda, Kiyoshi Asai, Michiaki Hamada “Analysis of base-pairing probabilities of RNA molecules involved in protein-RNA interactions” Bioinformatics, 29 (20), 2524-2528 (2013) IF=4.6

 

29.    Kawamura, Shuhei; Unno, Yuka; Tanaka, Motohiro; Sasaki, Takuma; Yamano, Akihito; Hirokawa, Takatsugu; Kameda, Tomoshi; Asai, Akira; Arisawa, Mitsuhiro; Shuto, Satoshi, “Investigation of the Non-Covalent Binding Mode of Covalent Proteasome Inhibitors around the Transition State by Combined Use of Cyclopropylic Strain-Based Conformational Restriction and Computational Modeling” J. Med. Chem., 56 (14), 5829–5842 (2013) IF=5.5

 

30.    Hirano, Atsushi#; Kameda, Tomoshi#; Shinozaki, Daisuke; Arakawa, Tsutomu; Shiraki, Kentaro,”Molecular Dynamics Simulation of the Arginine-Assisted Solubilization of Caffeic Acid: Intervention in the Interaction” J Phys Chem. b 117 (25), 7518–7527 (2013) IF=3.4 #: equally contributed

 

31.    Takayoshi Tsuzuki, Natsumi Sakaguchi, Takashi Kudoh, Satoshi Takano, Masato Uehara, Takashi Murayama, Takashi Sakurai, Minako Hashii, Haruhiro Higashida, Karin Weber, Andreas H. Guse, Tomoshi Kameda, Takatsugu Hirokawa, Yasuhiro Kumaki, Barry V. L. Potter, Hayato Fukuda, Mitsuhiro Arisawa, and Satoshi Shuto, “Design and Synthesis of Cyclic ADP-4-Thioribose as a Stable Equivalent of Cyclic ADP-Ribose, a Ca2+-Mobilizing Second MessengerAngewandte Chemie Inter Ed. 52, 6633-6637 (2013) IF=11.3

 

32.    Soichiro Kitazawa, Tomoshi Kameda, Maho Yagi-Utsumi, Kenji Sugase, Nicola J. Baxter, Koichi Kato, Michael P. Williamson, and Ryo Kitahara, “Solution Structure of the Q41N Variant of Ubiquitin as a Model for the Alternatively Folded N2 State of UbiquitinBiochemistry  52 (11), 1874-1885 (2013) IF=3.4

 

33.    Sayoko Yamamoto, Ying Zhang, Takumi Yamaguchi, Tomoshi Kameda and Koichi Kato, ” Lanthanide-assisted NMR evaluation of a dynamic ensemble of oligosaccharide conformations” Chem Comm 48 (39), 4752–4754 (2012) IF=6.4

 

34.    Keisuke Ikeda, Tomoshi Kameda, Erisa Harada, Hideo Akutsu, and Toshimichi Fujiwara, ”Combined Use of Replica-Exchange Molecular Dynamics and Magic-Angle-Spinning Solid-State NMR Spectral Simulations for Determining the Structure and Orientation of Membrane-Bound Peptide” J Phys Chem b 115 9327-9336 (2011) IF=3.7

 

35.    Terakawa T, Kameda T and Takada S, “On easy implementation of a variant of the replica exchange with solute tempering in GROMACS”J Comp Chem 7 1228-1234 (2011) IF=4.6

 

36.    Hirano A#, Kameda T#, Arakawa T, Shiraki K, ”Arginine-Assisted Solubilization System for Drug Substanced: Solubility Experiment and Simulation”J Phys Chem B 114 13455-13462 (2010) IF=3.6#: equally contributed

 

37.    Li W, Yoshii H, Hori N, Kameda T and Takada S, “Multiscale methods for protein folding simulations” Methods 52 106-114 (2010) IF=3.8

 

38.    Maho Yagi-Utsumi, Tomoshi Kameda, Yoshiki Yamaguchi and Koichi Kato, “NMR characterization of the interactions between lyso-GM1 aqueous micelles and amyloidβ” FEBS Lett. 19;584(4) 831-6 (2010) IF=3.6

 

39.    Koga N.#, Kameda T.#, Okazaki K, Takada S, “Paddling mechanism for the substrate translocation by AAA+ motor revealed by multiscale molecular simulations” Proc. Natl. Acad. Sci. 106 (43) 18237-18242 (2009) IF=9.4 #: equally contributed

 

40.    Kameda T., Takada S, “Secondary structure templates the folding of nearby polypeptides” Proc. Natl. Acad. Sci. 103 (47) 17765-17770 (2006) IF=9.6

 

41.    Kameda,T. “Importance of sequence specificity for predicting protein folding pathways: Perturbed Gaussian chain model” Proteins: Structure, Function, and Genetics 53 616-28 (2003) IF=4.3

 

 

<総説(国際誌)> 

1.      Atsushi Hirano, Kentaro Shiraki, Tomoshi Kameda. Effects of Arginine on Multimodal Chromatography: Experiments and Simulations. Curr. Protein. Pept. Sc. (in press). IF=2.6

 

<論文(国内)>

1)     平野 篤, 亀田倫史
溶解剤としてのアルギニン:難水溶性薬剤への応用

生物物理 54 (1) (2014)

 

2)     亀田倫史, シミュレーションで探るアミロイドの世界,
                           
生物工学会誌, 84 (10) 407-409(2006)

 

3)     亀田倫史, Generalized Born エネルギーの妥当性:レプリカ交換分子動力学法によるサンプリング,    物性研究, 86-1(2006)

 

 

<雑誌記事など>

1)     亀田倫史, レプリカ交換MD法,
                           
生物工学会誌, 84 (2) 72(2006)

 

2)     亀田倫史, 簡便に構造サンプリングの幅を広げるレプリカ交換法,
                             Bionics 8 23(2005)

 

 

<招待講演・依頼講演>

1.       亀田倫史、MDシミュレーションを用いた機能性タンパク質の高機能化法の開発、日本農芸化学会2018年度大会、名古屋、2018年3月
2.       亀田倫史,  分子動力学シミュレーションを活用した機能分子設計・創薬支援、第13回理研「デジタルXバイオものづくり」シンポジウム、埼玉、2018年3月
3.       亀田倫史,分子動力学シミュレーションを活用した創薬支援、生物物理学会東北支部会,仙台,2015年12月
4.       亀田倫史,蛋白質・RNA複合体立体構造予測、第53回生物物理学会年会,金沢,2015年9月
5.       亀田倫史,溶解剤・分離用カラム溶出剤の開発、 JBAセミナー "未来へのバイオ技術"勉強会「数理モデルを産業活性化と健康長寿社会実現に直結させる (2) 物質・エネルギー生産,東京,2014年12月
6.       亀田倫史,分子動力学研究を活用した創薬支援、JBAセミナー "未来へのバイオ技術"勉強会「数理モデルを産業活性化と健康長寿社会実現に直結させる (1)再生医療・創薬支援」,東京,2014年7月
7.       亀田倫史,MDシミュレーションによるアミロイド形成過程の研究、第14回日本蛋白質科学会年会,横浜,2014年6月
8.       亀田倫史,分子動力学シミュレーションを活用した創薬支援、日本薬学会北陸支部特別講演会,富山,2014年1月
9.       亀田倫史,動的性質を生かした創薬研究、第346回CBI学会研究講演会「蛋白質のシミュレーションによる機能の解明」,東京,2013年2月
10.    亀田倫史,分子動力学シミュレーション技術による化合物可溶化メカニズムの解明、第323回CBI学会研究講演会「創薬における物性評価と計算化学」,東京,2012年1月
11.    亀田倫史,蛋白質異常凝集の原理と制御、大阪大学蛋白質研究所・蛋白研セミナー,大阪,2011年4月27-28日亀田倫史,NMRと分子動力学法との融合
12.    亀田倫史,分子動力学法とNMRの融合、第12回若手NMR研究会,滋賀,2011年6月
13.    亀田倫史,創薬分野におけるコンピューターシミュレーションの活用、IBM科学技術計算ソリューションセミナー,神奈川,2010年10月
14.    亀田倫史,NMR構造決定に最小限必要な距離情報を、Gaussian Chain Modelで導出する、大阪大学蛋白質研究所・蛋白研セミナー,大阪,2009年7月
15.    亀田倫史,難溶物質・アミロイドの溶解シミュレーション、第9回日本蛋白質科学会年会,熊本,2009年5月
16.    亀田倫史,新レプリカ交換法REST による,蛋白質変性構造アンサンブルの解明、第8回日本蛋白質科学会年会,東京,2008年6月
17.    亀田倫史,MDによる構造転移の可視化、第45回日本生物物理学会年会,横浜,2007年12月
18.    亀田倫史,蛋白質シミュレーションにおける水分子モデルの影響、第7回日本蛋白質科学会年会,仙台,2007年5月

 

 

<企画・オーガナイザー>

1)      鎌形清人,亀田倫史,蛋白質・核酸共存系に対する実験家と理論家の挑戦

53回生物物理学会年会,金沢,2015年9月

 

2)      藤原敏道,児嶋長次郎,亀田倫史,実験と計算機科学で解明する蛋白質機能構造

大阪大学蛋白質研究所・蛋白研セミナー,大阪,2009年7月

 

3)      亀田倫史,白木賢太郎,凝集を考える理論と実験

第9回日本蛋白質科学会年会,熊本,2009年5月

 

 

<報道>

1)   「不要なタンパク質“オール”で引き込む」 京都新聞,2009年10月18日

 

 

<講義>

1)  亀田倫史,分子動力学シミュレーションを活用した創薬支援

東京大学,東京,2013年11月

 

2)  亀田倫史,分子動力学法の新たな展開

お茶の水大学,東京,2011年11月

 

3)  亀田倫史,分子動力学計算

産総研・生命情報工学研究センター,東京,2010年11月

 

4)  亀田倫史,分子動力学シミュレーション

お茶の水大学,東京,2010年8月

 

5)  亀田倫史,分子動力学シミュレーション

富山県立大学,富山,2007年8月